A proteína cerebral GluD, associada a transtornos como ansiedade e esquizofrenia, é muito mais ativa no cérebro humano do que os cientistas acreditavam até agora.
A descoberta, feita por pesquisadores do Johns Hopkins Medicine, pode abrir caminho para o desenvolvimento de medicamentos capazes de regular com maior precisão a comunicação entre neurônios, com impactos diretos na saúde mental, memória e controle do movimento.
O estudo identificou a proteína como um alvo promissor para novas terapias, capazes de aumentar ou reduzir sua atividade conforme a necessidade clínica. A pesquisa contou com financiamento do National Institutes of Health e foi publicada na revista Nature.
O que é a proteína cerebral GluD?
As proteínas analisadas pertencem a uma classe conhecida como receptores ionotrópicos de glutamato do tipo delta, ou GluDs. Elas desempenham um papel fundamental na comunicação entre neurônios, participando diretamente da formação e manutenção das sinapses — os pontos de conexão entre as células cerebrais.
Embora mutações nos GluDs já tivessem sido associadas a distúrbios psiquiátricos, como ansiedade e esquizofrenia, seu funcionamento exato permanecia pouco compreendido, o que dificultava o desenvolvimento de tratamentos direcionados.
“Essa classe de proteínas foi considerada inativa por muito tempo”, afirma Edward Twomey, Ph.D., professor assistente de biofísica e química biofísica da Escola de Medicina da Universidade Johns Hopkins. “Nossos achados mostram que elas estão altamente ativas e representam uma nova via terapêutica.”
Imagens revelam como a proteína GluD funciona
Para entender melhor o papel da proteína cerebral GluD, os pesquisadores utilizaram microscopia crioeletrônica, uma técnica avançada que permite visualizar proteínas com altíssimo nível de detalhe.
As imagens revelaram que os GluDs possuem um canal iônico central, capaz de manter partículas carregadas essenciais para sua interação com neurotransmissores. Esse mecanismo é fundamental para a transmissão de sinais elétricos no cérebro e para a organização das sinapses.
“Esse processo é essencial para a comunicação neural e para a formação das sinapses”, explica Twomey.
Implicações para ansiedade, esquizofrenia e distúrbios do movimento
Os resultados têm implicações diretas para diferentes condições neurológicas e psiquiátricas. Em casos de ataxia cerebelar, um distúrbio que afeta movimento e equilíbrio, os GluDs tornam-se excessivamente ativos, mesmo na ausência de sinais elétricos normais. Nesses casos, uma possível abordagem terapêutica seria o uso de medicamentos capazes de bloquear essa atividade excessiva.
Já na esquizofrenia, ocorre o oposto: a atividade da proteína cerebral GluD é reduzida. Futuros medicamentos poderiam ser desenvolvidos para estimular essa atividade, ajudando a restaurar o equilíbrio da comunicação neural.
Possível relação com envelhecimento e perda de memória
A pesquisa também sugere que os GluDs podem desempenhar um papel importante no envelhecimento cerebral e no declínio da memória. Como essas proteínas regulam diretamente as sinapses, terapias direcionadas a elas poderiam ajudar a preservar a função sináptica ao longo do tempo.
As sinapses são essenciais para processos como aprendizado, memória e formação de pensamentos, tornando a proteína cerebral GluD um alvo relevante também para doenças neurodegenerativas.
“Qualquer condição em que as sinapses estejam comprometidas pode, em princípio, se beneficiar de terapias direcionadas aos GluDs”, afirma Twomey.
Próximos passos da pesquisa
A equipe pretende colaborar com empresas farmacêuticas para avançar no desenvolvimento de medicamentos baseados nesse novo alvo terapêutico. Paralelamente, os pesquisadores investigam mutações específicas da proteína cerebral GluD associadas diretamente à ansiedade, esquizofrenia e outros transtornos psiquiátricos, com o objetivo de compreender melhor a progressão dessas doenças.
Outros cientistas do Johns Hopkins Medicine que participaram do estudo incluem Haobo Wang, Fairine Ahmed, Jeffrey Khau e Anish Kumar Mondal.
Matéria original: https://www.sciencedaily.com/releases/2026/01/260118233607.htm